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Glycogènolyse, AMPc et phosphodiestérase |
| De quelle façon la caféine agit-elle pour stimuler la glycogénolyse ? |
La dégradation du glycogène résulte de l'action double de la protéine kinase A dépendante de l'AMP cyclique (AMPc) qui est activée par la fixation de l'AMPc. |
Dans sa forme activée, la protéine kinase A dépendante de l'AMPc active à son tour la phosphorylase kinase en la phosphorylant. Cette dernière active à son tour la glycogène phosphorylase en la phosphorylant. En parallèle, la protéine kinase A dépendante de l'AMPc inhibe la glycogène synthase en la phosphorylant. |
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L'adénosine mono-phophate cyclique L'adénylate cyclase synthétise l'AMPc (figure ci-contre) selon la réaction : ATP <=> 3',5'-AMP cyclique + PPi Le groupement phosphate est relié aux carbones 3 et 5 du ribose. |
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La dégradation de l'AMPc est catalysée par la 3',5'-nucléotide cyclique phosphodiesterase (PDE - EC 3.1.4.17) selon la réaction : AMPc + H2O <=> 5'-AMP La concentration de l'AMPc est donc controlée par une balance fine entre sa synthèse (adénylate cyclase) et sa dégradation (PDE). |
Il existe de multiples formes de PDE chez les Eucaryotes. Ces isoenzymes possède un substrat spécifique et une régulation distincte. Source : V. Lagente et al. - "Potentiels des inhibiteurs de PDE". |
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La PDE est inhibée par les méthyl-xanthines comme la caféine ou la théophyline. L'inhibition empèche la dégradation de l'AMPc et prolonge donc le signal et l'activation des effecteurs. |
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