Correction caracteristique reaction Glycolyse Texte et corriges travaux diriges Enseignement et recherche Biochimie

Caractéristiques des réactions de la glycolyse

A. caractéristiques des enzymes
Enzyme (cliquez sur le nom pour voir une structure)	Variation d'énergie libre de Gibbs standard DG°' (kcal.mol^-1)	Variation d'énergie libre de Gibbs physiologique DG' (kcal.mol^-1)	Bilan NADH + H⁺	Bilan ATP	Caractéristiques des réactions
hexokinase ou glucokinase (foie - pancréas)	- 4,0	- 8,0 irréversible	___	- 1	hexokinase : régulation allostérique par le produit (G-6-P). glucokinase : insensible au G-6-P, rôle régulateur en réponse aux variations du taux de glucose dans le sang
glucose 6-P isomérase	+ 0,4	au voisinage de l'équilibre	___	___	la forme pyranose du glucose est préférentiellement fixée (par opposition à la forme furanose C₁-C₄) à l'équilibre : 70 % G-6-P et 30 % F-6-P
phospho-fructokinase PFK état T PFK état R	- 3,4	- 5,3 irréversible	___	- 1	enzyme à régulation allostérique (tétramère) enzyme clé de la régulation de la glycolyse (voir exercice N°3)
aldolase	+ 5,7	au voisinage de l'équilibre	___	___	A l'équilibre : [F 1,6 diP] >> 2 [trioses] (voir exercice N°2).
triose-phosphate isomérase	+ 1,8	au voisinage de l'équilibre	___	___	vitesse de catalyse extrêmement élevée, limitée par la seule diffusion. à l'équilibre: 95 % DHAP et 5 % G3P
glycéraldéhyde 3-P déshydrogénase	+ 1,5	au voisinage de l'équilibre	+ 2	___	Seule réaction rédox de la glycolyse.
phospho glycérate kinase	- 4,5	au voisinage de l'équilibre	___	+ 2	Malgré la formation d'ATP, la réaction est réversible.
phospho glycérate mutase	+ 1,1	au voisinage de l'équilibre	___	___	_____________________________
énolase	+ 0,4	au voisinage de l'équilibre	___	___	Formation d'une liaison énol phosphate (ΔG°'hydrolyse = -14,8 kcal.mol^-1).
pyruvate kinase	- 7,5	- 4,0 irréversible	___	+ 2	enzyme à régulation allostérique (tétramère) activée par le F 1,6 diP (produit de la réaction catalysée en amont par la PFK) enzyme clé de la régulation de la glycolyse

B. Bilan de la glycolyse

glucose (C₆H₁₂O₆) + 2 NAD⁺+ 2 (ADP + P_i) --------> 2 pyruvate + 2 (NADH + H⁺) + 2 ATP + 2 H₂O

1er tronçon jusqu'à la formation des 2 trioses : 2 moles d'ATP consommées par mole de glucose ;
2ème tronçon jusqu'au pyruvate : 4 moles d'ATP formées par mole de glucose ;
2 moles de (NADH + H⁺) formé par mole de glucose.

La formation d'ATP catalysée par la phosphoglycérate kinase et la pyruvate kinase est effectuée par transfert à l'ADP du groupe phosphoryle d'un composé à haut potentiel énergétique, respectivement :

le 1,3-bisphosphoglycérate (ΔG0'hydrolyse = - 11,8 kcal.mol^-1)
le phosphoénolpyruvate (ΔG0'hydrolyse = - 14,8 kcal.mol^-1)

Ce processus est appelé phosphorylation au niveau du substrat.

C. Variations d'énergie libre de Gibbs des réactions de la glycolyse dans les conditions standard et dans les conditions physiologiques (valeurs dans les érythrocytes)

voir un cours sur la variation d'énergie libre de Gibbs

Signification de la valeur "zéro" sur le graphique : l'énergie libre de Gibbs standard du glucose (G₀'), et non la variation, a été fixée arbitrairement à 0 kcal.mol^-1.

Remarque : du fait de la trés faible concentration du glucose dans les érythrocytes, elle est en réalité de - 42 kcal.mol^-1.

Diagramme des variations d'énergie libre de Gibbs des réactions de la glycolyse : compte-tenu de cette valeur d'origine "arbitraire", le diagramme ci-dessous représente les variations d'énergie libre de Gibbs.

Les valeurs standard (DG0') étant déterminées pour des réactions isolées, celles-ci se répartissent autour de la valeur "zéro" indépendamment les unes des autres.

En revanche, les valeurs déterminées dans les conditions physiologiques (DG') sont cumulatives puisque, dans la cellule, les réactions de la glycolyse s'enchaînent.

La variation d'énergie libre de Gibbs globale dans les conditions physiologiques est donc la somme des variations individuelles : DG'_f globale = - 17,3 kcal.mol^-1.

Cette valeur négative résulte de 3 réactions catalysées par des kinases :

l'hexokinase
la phosphofructokinase (PFK)
la pyruvate kinase

De plus ces 3 réactions sont des points de régulation de la glycolyse.