Les structures des protéines - Introduction

1. Introduction - Protéines "fibreuses" et protéines "globulaires"

2. La liaison peptidique

3. Les angles de torsion et les diagrammes de Ramachandran

3. Liens Internet et références bibliographiques

 

1. Introduction - Protéines "fibreuses" et protéines "globulaires"

On classe les protéines en 2 groupes : les protéines "fibreuses" et les protéines "globulaires".

Ces 2 types se distinguent par leurs caractéristiques physiques ; le rôle qu'elles jouent dans la cellule ; leur "comportement" : les unes sont statiques, les autres dynamiques.

A. Les protéines "fibreuses" sont insolubles dans l'eau et constituent la charpente de la cellule. Les fibres protéiques sont constituées de la répétition d'éléments simples qui s'associent en "fils".

Parmi les protéines "fibreuses", on peut citer : la kératine (cheveux, ongles) ; le collagène (peau, os, ...).

B.Les protéines "globulaires"ont une structure tridimensionnelle assimilable à une sphère (un "globule"). On les trouve essentiellement dans le cytosol et les fluides cellulaires.

Elles possèdent un "coeur" hydrophobe et une surface hydrophile, l'ensemble adoptant une structure compacte, dense. Cette structure leur permet d'interagir spécifiquement avec d'autres molécules. Cette reconnaissance sélective fait des protéines globulaires les agents dynamiques des fonctions biologiques.

Parmi les protéines "globulaires", on peut citer : les enzymes ; des protéines sans activité catalytique comme l'hémoglobine.

 

2. La liaison peptidique

Les protéines sont des bioplolymères formés par la condensation d'éléments de base : les acides aminés.

Tous les acides aminés comportent au moins un groupe aminé et un groupe carboxylate (voir les groupes fonctionnels et les liaisons dans les macromolécules biologiques).

La liaison qui unit 2 acides aminés consécutifs s'appelle la liaison peptidique.

 

Comme l'oxygène est plus électronégatif que l'azote, les électrons délocalisés de la liaison peptidique sont plus proches de l'oxygène : la liaison peptidique est donc polaire.

L'oxygène carbonyle porte une charge partielle négative et l'azote une charge partielle positive. Tous deux peuvent former une liaison hydrogène.

  

 
La liaison du carbone carbonyle avec l'azote dans la liaison peptidique (1,33 Å, non indiquée dans la figure) est plus courte que la liaison simple C-N mais plus longue qu'une liaison double C=N classique.

Le caractère partiellement double de la liaison peptidique empêche la rotation autour de la liaison C-N.

En conséquence, le groupe peptidique est confiné dans un plan. Il existe cependant une liberté de rotation autour des liaisons Ca-C et N-Ca.

 

3. Les angles de torsion et les diagrammes de Ramachandran

La structure secondaire de la liaison peptidique est déterminée par trois angles de torsion (figure ci-contre) :

  • f (phi) entre l'atome Ni et l'atome Cai
  • y (psi) entre l'atome Cai et l'atome C'i
  • w (omega) pour la liaison entre l'atome C'i et l'atome Ni+1.

La liaison peptidique à le caractère d'une liaison double partielle (40%). Elle est presque exclusivement trouvée dans la conformation trans dans les protéines car cette conformation est plus favorable stériquement.

En conséquence, l'angle w est fixe et l'aire entre 2 carbones a consécutifs peut être considéré comme une unité peptidique planaire et rigide (figure ci-dessous).

Source figure : "Ramachandran Diagram"

 

Source figure : "Principes de Biochimie"

Horton, Moran, Ochs, Rawn et Scrimgeour

(1994), Ed. DeBoeck Universités
  • l'angle de torsion vaut zéro quand l'atome voisin est dans une conformation cis
  • une valeur positive correspond à une torsion de cet angle dans le même sens que la flèche (figure ci-contre)
  • quand les atomes du squelette carboné sont dans une conformation trans, l'angle de torsion vaut : +180° ou -180°

Parfois l'angle dihédral est utilisé à la place de l'angle de torsion.

Il est défini comme l'angle de torsion +180° : fdihédral = ftorsion +180°.

 

Comme l'angle w est fixe, la structure secondaire de la liaison peptidique peut, en pricipe, être décrite par les 2 autres angles f et y. C'est la méthode du diagramme de Ramachandran.

Un tel diagramme permet de représenter sous forme d'aires, les différentes combinaison d'angles tolérées pour la structure secondaire de la liaison peptidique.

Exemples correspondent à :

  • une hélice alpha : f = -57° et y = -47°
  • un feuillet béta : f = -139° et y = +135°

Source figure : "Ramachandran Diagram"

 

Un diagramme de Ramachandran peut être construit de 2 manières.

La façon la plus simple est le modèle de la "sphère solide" où les atomes sont considérés comme des sphères "impénétrables" les unes par les autres (rayon de Van der Waals). Les sphères ne peuvent s'approcher à moins d'une distance donnée. Deux valeurs limites de distances sont utilisées : la limite "normale" et la limite "intérieure" (voir tableau ci-contre).

L'autre méthode est de calculer l'énergie de la protéine pour différentes valeurs des angles f et y.

 
liaison
limite "normale"
limite "intérieure"
C-C
2.8
2.7
C-O
2.8
2.7
C-N
2.9
2.8
C-H
2.4
2.2
O-O
2.8
2.7
N-N
2.7
2.6
H-H
2.0
1.9

 

 

4. Liens Internet et références bibliographiques

"Introduction à la structure des protéines" - C. Branden & J. Tooze (1996) - ed. De Boeck Université

Anfinsen, C. B., et al. (1961) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 47, 1309 - 1314

Ramachandran, G.N. & Sassiekharan, V. (1968) "Conformation of polypeptides and proteins" Adv. Prot.Chem. 28, p 283 - 437

Base de données de structures cristallographiques "Protein Data Bank"