Modification post traductionnelle Relation structure fonction proteine protein structure function relationship Enseignement recherche Biochimie Universite Angers Emmanuel Jaspard

Modifications co- et post-traductionnelles

La synthèse des protéines a lieu dans le cytosol. Pendant leur traduction (c'est-à-dire avant que la chaîne polypeptidique néosynthétisée ne soit relarguée des ribosomes) ou quand elle sont entièrement synthétisées, certaines protéines subissent des modifications chimiques que l'on appelle modifications co-traductionnelles ou post-traductionnelles respectivement.

Parmi les modifications, on peut citer : la déformylation de l'acide aminé en position N-terminale des protéines des procaryotes, l'élimination de la méthionine en position N-terminale des protéines des procaryotes et des eucaryotes, la formation des ponts disulfure et bien d'autres.

Ces modifications ont pour but de :

réguler l'activité des protéines
les "étiqueter" afin qu'elles soient reconnues par d'autres molécules ou par des systèmes de dégradation
les ancrer dans une membrane
les intégrer à une cascade de signalisation
les "adresser" à un compartiment cellulaire
définir une identité immunologique (groupes sanguins)

La protéine ainsi modifiée adopte une structure et a des propriétés physicochimiques trés différentes de la molécule directement codée par le gène.

Cliquer sur un lien ci-dessous pour voir un développement du type de modification

Modification	Co-facteur requis	Site de la modification	Exemple de protéines modifiées
Acétylation	Acétyl-CoA	acide aminé N-terminal ou K	histones
ADP-ribosylation		addition de poly-(ADP-ribose)	histones, lamine B, enzymes métabolisme ADN
Amidation	vitamine C	acide aminé C-terminal	gastrine ; neuropeptides et hormones peptidiques
Biotinylation	biotine (vitamine H)	K	carboxylase
Carboxylation	vitamines K	D, E, K	prothrombine
Glycosylation	dolichol phosphate	O-glycosylation sur S, T et hydroxylysine N-glycosylation sur N	protéines des groupes sanguins collagène
Hydroxylation	vitamine C	P, K, D et Y	collagène
Méthylation	S-adénosyl-L-méthionine	K, H, R, D, E	actine ; calmoduline ; cytochrome C
Phosphorylation	divers (AMPc)	Y, S, T	kinases
Sulfatation	adénosine 3'-phosphate 5'-phosphosulfate	Y	gastrine ; héparine
	ubiquitine (protéine)	K	protéines destinées à être dégradées

Modifications impliquant des acides gras	Modification	Site de la modification	Exemple de protéines modifiées
	Isoprénylation	Cystéine en position C-terminale et le farnésyl ou le géranyl-géranyl	Ras
	Myristoylation N-terminale O-acylation	Glycine en position N-terminale et acide myristique (myristoyl-CoA) Sérine et un acide gras (liaison oxyester simple)	NADH-cytochrome b5
	S-palmitoylation (ou S-acylation) N-palmitoylation	Cystéine interne et acide palmitique : liaison thioesther Cystéine N-terminale et acide palmitique : liaison amide	rhodopsine
	Glypiation (ancrage GPI)	Protéolyse contrôlée d'une protéine de la surface extracellulaire et ancre de glycophosphatidylinositol	protéine prion PrP

Liens Internet et références bibliographiques

"Cell signaling"

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KEGG: Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes et KEGG PATHWAY Database

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"Biochemistry" - 3rd Edition (2005) Reginald H. Garrett & Charles M. Grisham - University of Virginia

An interactive biochemistry book developped with the support of WWW.Web.Virginia.Ed. Downloadable either as an interactive HTML version or as an interactive PDF version.

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