Modèles de l'inhibition non compétitive (fixation réversible, non exclusive)
Modèle classique de l'inhibition non compétitive

La fixation de l'inhibiteur ne modifie pas la manière dont se fixe le substrat mais elle empêche les ajustements conformationnels du site actif qui devraient avoir lieu pour qu'il y ait catalyse.

Le complexe ternaire ESI est inactif.

Modele de l'inhibition non competitive

Source : "Enzyme Kinetics " I. Segel (1975), Ed. J. Wiley & Sons, Inc

Autre modèle de l'inhibition non compétitive

Un autre modèle suggère qu'il n'y a pas de transconformation possible entre ES et ESI, c'est-à-dire qu'il n'y a pas d'équilbre :

ES + I <==> ESI

Cependant, l'effet de l'inhibiteur est le même que dans le modèle classique parce que les 4 formes de l'enzyme (E, EI, ES et ESI) sont en équilibre :

ESI <==> EI <==> E <==> ES

Modele de l'inhibition non competitive

Source : "Enzyme Kinetics " I. Segel (1975), Ed. J. Wiley & Sons, Inc

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