|
|
Modèles de l'inhibition non compétitive (fixation réversible, non exclusive) |
| Modèle classique de l'inhibition non compétitive |
|
La fixation de l'inhibiteur ne modifie pas la manière dont se fixe le substrat mais elle empêche les ajustements conformationnels du site actif qui devraient avoir lieu pour qu'il y ait catalyse. Le complexe ternaire ESI est inactif. |
Source : "Enzyme Kinetics " I. Segel (1975), Ed. J. Wiley & Sons, Inc |
| Autre modèle de l'inhibition non compétitive |
Un autre modèle suggère qu'il n'y a pas de transconformation possible entre ES et ESI, c'est-à-dire qu'il n'y a pas d'équilbre : ES + I <==> ESI Cependant, l'effet de l'inhibiteur est le même que dans le modèle classique parce que les 4 formes de l'enzyme (E, EI, ES et ESI) sont en équilibre : ESI <==> EI <==> E <==> ES |
Source : "Enzyme Kinetics " I. Segel (1975), Ed. J. Wiley & Sons, Inc |