A. Le substrat et l'inhibiteur ont le même site de fixation (c'est le modèle le plus classique) :

Modèle 1. Ils sont en compétition car ils ont une analogie de structure.

B. Les sites de fixation du substrat et de l'inhibiteur sont distincts :

Modèle 2 : L'encombrement stérique de l'inhibiteur empêche la fixation du substrat.

Modèle 3 : Le substrat et l'inhibiteur ont un groupe en commun qui se fixe à l'enzyme sur un 3è site de fixation.

Modèle 4 : Les sites de fixation du substrat et de l'inhibiteur se recouvrent .

Modèle 5 : La fixation de l'inhibiteur induit un changement de conformation de l'enzyme qui déforme ou masque le site de fixation du substrat (et inversement). Exemple des enzymes multimériques à régulation allostérique : l'aspartate transcarbamylase (voir ci-dessous), la glutamine synthétase ... 

Source : "Enzyme Kinetics " I. Segel (1975), Ed. J. Wiley & Sons, Inc.

La trypsine hydrolyse la liaison peptidique du côté carboxylique des résidus lysine et arginine et la chymotrypsine hydrolyse la liaison peptidique impliquant des résidus volumineux et hydrophobes comme le tryptophane.

Source : "Principes de Biochimie" Hortonet al. (1994), Ed. DeBoeck Universités

L'aspartate transcarbamylase (ATCase, enzyme multimérique à régulation allostérique) est la première enzyme de la voie de biosynthèse des pyrimidines.

Ses deux substrats sont l'aspartate et le carbamyl phosphate.

La cytidine triphosphate (CTP, intermédiaire métabolique de cette voie) n'a aucune homologie structurale avec les deux substrats.

Elle exerce cependant une rétro-inhibition de l'enzyme en se fixant sur un site qui lui est propre : un site allostérique.

On remarque que l'adénosine triphosphate (ATP) est aussi un effecteur allostérique de l'ATCase, mais c'est un activateur.

Source : "L'essentiel en Biochimie" Hames, Hooper & Houghton (2000), BERTI Editions