La catalyse acide base

Mécanisme trés courant dans les réactions enzymatiques :

• hydrolyse de la liaison peptidique (liaison ester de l'acyl-enzyme)
• réaction avec le groupement phosphoryle
• addition de groupement carbonyle
• ...

L'accélération de la réaction résulte du transfert d'un proton.

Par exemple, ce proton peut provenir du couple imidazole / imidazolium de la chaîne latérale de l'histidine puisqu'elle a un pKa situé entre 6 et 7 et constitue au pH physiologique un groupe donneur / accepteur de proton.

L'activité catalytique des enzymes de ce type est largement influencée par le pH.

Groupes fonctionnels des protéines qui peuvent agir en tant que catalyseur acide/base :

• groupement imidazole de His
• groupement α-aminé
• groupement α-carboxylique
• groupement thiol de Cys
• groupement carboxylique de la chaine latérale de Glu et Asp
• groupement ε-aminé de Lys
• groupement aromatique OH de Tyr
• groupement guanidino de Arg

La catalyse par covalence (aussi appelée catalyse nucléophile)

Elle concerne essentiellement les réactions enzymatiques où plusieurs substrats sont impliqués :

• environ 20% des enzymes
• partie formation des intermédiaires tétrahédriques du mécanisme catalytique des protéases à sérine (figure ci-contre)
• toutes les enzymes à mécanisme à 2 substrats de type "ping-pong"

Une partie du premier substrat est transférée à l'enzyme via la formation d'une liaison covalente puis cette partie du substrat est transférée au second substrat.

Le groupe X du premier substrat A - X est transféré à l'enzyme.

Ce groupe est ensuite transféré au second substrat B.

A - X + E <===> A + X - E

X - E + B <===> B - X + E

saccharose + saccharose phosphorylase <===> glucosyl-enzyme + fructose

glucosyl-enzyme + Pi <===> glucose-1-phosphate + saccharose phosphorylase